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Gli anticorpi posseggono una peculiare struttura quaternaria che conferisce loro una forma a “Y”: è proprio grazie a questa struttura che avviene il riconoscimento degli epitopi. In maniera schematica e semplificata si può dire che ciò avviene perché al termine dei bracci della “Y” vi è una struttura in grado di “chiudere” i segmenti del corpo estraneo da riconoscere. Un primo passo verso la scoperta degli anticorpi venne effettuato nel 1883 da Edwin Klebs che identificò il batterio della difterite chi prima arriva PDF lo chiamò “batterio di Klebs-Loffler”. Nel 1884 Friedrich Löffler, un microbiologo tedesco, usò i postulati di Koch per dimostrare scientificamente la correlazione tra “presenza di C.


Författare: Francesco Borghi.

Nel 1888 Emile Roux e Alexandre Yersin dimostrarono che una sostanza prodotta da C. Nel 1889 Kitasato Shibasaburō, un batteriologo giapponese che lavorò sotto la guida di Koch nell’università di Berlino, riuscì a coltivare culture estremamente purificate del bacillo del tetano. In questi anni Paul Elrich, un microbiologo tedesco, documenta per la prima volta il fenomeno di immunizzazione nel suo laboratorio privato. Elrich documentò che i topi ricina-resistenti esposti all’abrina si ammalavano nelle stesse proporzioni dei topi ricina-immunodeficienti.

Sulla base di queste scoperte Emil von Behring, nell’Istituto di malattie infettive di Berlino, tentò di formulare terapie antisieriche per il trattamento della difterite e del tetano. Questi tentativi procedettero fino al 1893, fino a quando Koch suggerì a Behring, Elrich e Shibasaburō di cooperare insieme. Questa collaborazione, sulla base dei precedenti lavori di Elrich e Shibasaburō, permise di immunizzare diversi animali da laboratorio contro la difterite e il tetano. Nel 1891, durante le vacanze natalizie di Berlino, venne immunizzato il primo paziente umano contro la difterite. I primi studi sugli anticorpi analizzavano immunoglobuline presenti nel sangue di soggetti immunizzati. Julian Voss-Andreae è una scultura basata sulla struttura degli anticorpi resa nota da Eduardo Padlan.

Gli anticorpi sono complessi proteici a struttura modulare che condividono una struttura di base ma che presentano notevoli variabilità in specifiche regioni capaci di legarsi a particelle strutturalmente complementari denominate antigeni. In maniera molto grossolana, sono paragonabili a delle Y, costituite da un gambo centrale e due bracci laterali. La loro dimensione è di 15 nm x 10 nm x 2. Ig contengono la variabilità che rende specifico il legame con l’antigene. Poiché ogni immunoglobulina è composta da due catene leggere e due pesanti, saranno presenti due siti di legame. Alcuni esperimenti condotti da Rodney Porter servirono a capire le associazioni tra le catene e parte della struttura delle immunoglobuline.

Essendo proteine, esse possono andare incontro a digestione proteolitica se trattate con specifici enzimi. Usando la papaina le immunoglobuline vengono tagliate in 3 frammenti costituiti dai due bracci e dal gambo. Le regioni variabili, costituite da un dominio Ig per entrambe le catene contengono le cosiddette regioni ipervariabili: tratti della catena polipeptidica dove si riscontrano le maggiori variabilità amminoacidiche che donano a ciascun anticorpo la specificità unica verso un antigene. Tali regioni sono costituite dalle 3 anse che collegano i nastri adiacenti dei foglietti β costituite ciascuna da 10 amminoacidi.

Anzitutto, gli anticorpi possono essere prodotti in forma secreta o legati alla membrana: ciò dipende da differenze presenti nella regione costante delle catene pesanti. IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Alcune sono ulteriormente suddivise in sottoclassi. Nelle catene leggere le regioni costanti sono formate da un solo dominio Ig. In questa regione costante possono esserci differenze sequenziali che dividono le catene in due grandi classi: κ e λ. Ogni imunoglobulina può avere due catene per tipo e mai di due tipi diversi.

Nell’uomo i segmenti V sono costituiti da circa 100 geni per la catena pesante, 35 geni per la catena leggera κ e 30 per quella λ. I segmenti costanti sono costituiti da 9 geni per le catene pesanti, 1 gene per le catene leggere κ e 4 per la λ. Le immunoglobuline, essendo proteine, vengono prodotte, assemblate ed espresse come comuni proteine. Le tappe prevedono una trascrizione, una traduzione e dunque una rifinitura che le porta alla secrezione o all’espressione sulla membrana. Nel caso specifico degli anticorpi le tappe più importanti e che determinano l’estrema diversità tra di essi sono gli avvenimenti portanti alla produzione di un mRNA maturo e pronto alla traduzione. Lo scambio di classe delle catene pesanti avviene durante l’attivazione dei linfociti B nei centri germinativi ad opera dei linfociti T-follicolari e, in porzione minore, nei foci extrafollicolari.